Home » AMMINOACIDI RAMIFICATI (BCAA), BENEFICI ED EFFETTI COLLATERALI, TRA LEGGENDA E SCIENZA

Gli amminoacidi a catena ramificata (BCAA) fanno parte degli amminoacidi essenziali, cioè quelli che devono essere introdotti con la dieta perché il nostro organismo non è in grado di produrli. Il loro nome deriva dalla presenza di una catena laterale ramificata, costituita da atomi di carbonio legati in modo covalente.

I BCAA sono tre: leucina, isoleucina e valina.

L’integrazione con BCAA è molto popolare, da diversi anni, principalmente a causa dell’apparente capacità dei BCAA di favorire il recupero e la crescita muscolare. La letteratura scientifica però ci evidenzia che i tre i BCAA non promuovono allo stesso modo la crescita muscolare, bensì la leucina sembra esser di gran lunga superiore a tutti [1] [2].

L’isoleucina e la valina singolarmente hanno un ruolo positivo nelle performance sportive ma il consumo simultaneo di tutti e tre i BCAA in eguali quantità, non apporta gli effetti desiderati, anzi, risulta controproducente: possiamo asserire che il consumo di elevate quantità di BCAA nei pressi di una prestazione sportiva potrebbe addirittura peggiorare le performance!

Non solo, spesso le quantità di BCAA assunte dagli sportivi sono molto elevate e questo comportamento potrebbe essere un totale disastro.

Alcuni studi hanno dimostrato che l’assunzione di grandi quantità di BCAA ha effetti pessimi sull’organismo perché promuove la resistenza all’insulina [3], inibendo così quindi la crescita muscolare.

Tra i BCAA, la leucina suscita la risposta anabolica maggiore, attivando potentemente la proteina mTOR, principale responsabile della regolazione della sintesi proteica muscolare. Diversi studi scientifici evidenziano una marcata attivazione di mTOR da parte dell’aminoacido Leucina. Uno studio di Walker et al. [4] ha dimostrato che il consumo di leucina subito dopo l’allenamento aumenta l’attività di mTOR portando a una maggiore sintesi proteica muscolare post-allenamento rispetto a un gruppo di controllo che non ha assunto leucina. Un altro studio di Pasiakos et al. [5] ha dimostrato che il consumo di leucina immediatamente dopo l’esercizio fisico migliora in modo specifico la sintesi proteica muscolare fino al 33%.

È stato inoltre dimostrato che il consumo di leucina riduce la disgregazione delle proteine ​​muscolari, grazie all’attività di mTOR [6], che ha la capacità di disattivare la proteina AMPK. L’inattivazione dell’AMPK impedisce la sua normale funzione di avviare la scomposizione delle proteine muscolari, ai fini di ricavare aminoacidi utili alla produzione energetica, in condizioni di deficit energetico cellulare.  Potremmo dire, quindi, che la leucina ha la capacità di stimolare la sintesi proteica e inibire la degradazione proteica. Questi effetti sono molto marcati quando si assume la leucina da sola, o in associazione ad altri amminoacidi ma in misura minore, in modo da non inibirne gli effetti come sopracitato. L’isoleucina, rispetto alla leucina, ha la capacità di stimolare meno la sintesi proteica, ma si comporta molto bene (anche meglio della leucina) come amminoacido glucogenetico [1] [2], cioè in grado di fornire energia per la cellula [7].

La leucina invece tende a comportarsi da amminoacido glucogenetico più difficilmente, ma grazie alle sue proprietà favorisce un rapido ingresso del glucosio nella cellula muscolare, per essere immagazzinato sotto forma di glicogeno[8].Potremmo quasi dire che leucina e isoleucina hanno effetti antagonisti sul metabolismo cellulare e pertanto il consumo concomitante di elevate quantità di entrambi gli amminoacidi potrebbe essere controproducente. D’altra parte, l’uso di isoleucina e leucina in momenti diversi dovrebbe generare un miglioramento delle prestazioni, in particolare se l’uso di isoleucina avviene prima dell’allenamento per massimizzare la produzione di energia e l’uso di leucina avviene dopo l’allenamento per aumentare la risposta anabolica successiva all’allenamento [9]. La valina, invece, non sembra sostenere la sintesi proteica in maniera efficace [1][2]. Tuttavia, può migliorare le performance, grazie alla sua capacità di inibire la produzione del neurotrasmettitore serotonina, per via della sua azione antagonista nei confronti dell’amminoacido triptofano (precursore della serotonina) [10]. Poiché la serotonina tende a provocare lentezza e affaticamento in allenamento, la riduzione dei livelli di serotonina dovuta all’assunzione di valina può migliorare sicuramente le performance.

Quindi, sembrerebbe piuttosto semplice: basta prendere una manciata di BCAA contenenti valina prima dell’allenamento (per abbassare i livelli di serotonina) e sicuramente le performance miglioreranno! Siamo sicuri? Beh, purtroppo non è così semplice! A quanto pare, ciò che determina maggiormente la fatica da esercizio fisico è, in realtà, il rapporto tra serotonina e un altro neurotrasmettitore, la dopamina [11]. Quando questo rapporto è sbilanciato verso la serotonina, si percepisce la stanchezza. Pertanto, per ridurre efficacemente la stanchezza, occorre agire anche sui livelli di dopamina, non solo sulla serotonina.  Possiamo dedurre quindi che la semplice assunzione di BCAA non ridurrà efficacemente la stanchezza perché i BCAA si occupano solo di abbassare i livelli di serotonina. Attenzione, perché c’è di peggio: la leucina, al livello della barriera ematoencefalica, antagonizza e riduce l’assorbimento della tirosina (amminoacido precursore della dopamina), riducendo in definitiva la biosintesi della stessa dopamina [12]. La dopamina è uno dei neurotrasmettitori più rilevanti per il miglioramento delle performance e dei livelli energetici, quindi con livelli di dopamina bassi, non faremo mai un buon allenamento.

Questo aspetto è di gran lunga il più rilevante: è del tutto inutile inibire la produzione di serotonina (con la valina) se poi con l’assunzione della leucina viene inibita a sua volta la produzione di dopamina. Si crea quindi un rapporto serotonina/dopamina a favore della serotonina, che peggiora le performance! Anche in questo caso, le funzioni antagoniste dei BCAA, in questo caso valina e leucina, rivelano che la loro co-ingestione è improduttiva e dovrebbero essere consumati separatamente con l’assunzione di valina prima dell’esercizio (per ostacolare la produzione di dopamina) e leucina dopo l’esercizio per indurre il rilassamento, stimolare la sintesi proteica e favorire il recupero.

L’insulino-resistenza indotta dall’assunzione di elevati livelli di BCAA può avere un ruolo controproducente sulla crescita e sul recupero muscolare, poiché l’insulina è uno dei più potenti ormoni in gradi di stimolare la sintesi proteica, quindi la crescita muscolare e il recupero [13]. Il legame dell’insulina al suo recettore cellulare, innesca una cascata di eventi di segnalazione che hanno come ultimo effetto l’attivazione mTOR, che innesca la crescita muscolare [14].

È interessante notare come diversi studi abbiano dimostrato che i BCAA possano stimolare eccessivamente il meccanismo di azione dell’insulina, con conseguente riduzione dell’azione dell’insulina stessa, per azione di feedback negativo [15] [16]. Sul lungo termine questo porta inevitabilmente all’insulino-resistenza [3].

È stato dimostrato che il solo consumo di leucina risolve effettivamente il problema sopracitato, sebbene il meccanismo non sia stato ancora del tutto chiarito [17]. L’ipotesi più plausibile per spiegare questo fenomeno è che l’azione della leucina sulla sintesi proteica sia talmente forte da generare una grande richiesta di energia nel tessuto muscolare, tale da non aver bisogno dei meccanismi di feedback negativo sopracitati [18] [19].

In sintesi, l’uso ottimale dei BCAA per il miglioramento delle prestazioni implica qualcosa di più attento e calibrato rispetto al semplice consumo di BCAA prima e dopo l’allenamento! Il corretto utilizzo richiede il giusto tempismo di assunzione di leucina, isoleucina e valina per prevenire i loro effetti antagonistici l’uno sull’altro.

Aspettate però, negli ultimi anni per ovviare a questi problemi si sta sempre più abbandonando la tendenza ad assumere integratori di BCAA nel rapporto 2:1:1 (rapporto leucina: isoleucina: valina). Emergono nuove forme di amminoacidi ramificati, in rapporto 8:1:1, con una netta prevalenza di leucina. In questo modo si evitano buona parte degli inconvenienti ai quali si può andare incontro. Addirittura negli ultimi anni ci si è spinti ancora oltre, sviluppando prodotti con rapporto 12:1:1.

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Per concludere questa breve panoramica sui BCAA possiamo sicuramente dire che l’integrazione con amminoacidi ramificati può essere un valido aiuto per sostenere le performance sportive e favorire il recupero e la crescita muscolare. Come tutte le cose, però, occorre farle nel modo giusto, quindi dividendo le assunzioni come consigliato sopra, oppure facendo riferimento a un prodotto di BCAA in rapporto almeno 4:1:1. Una valida alternativa potrebbe essere quella di assumere un integratore di amminoacidi essenziali, ad alta concentrazione di leucina, come per esempio il nuovo Tsunami Nutrition BLP99.9 Pure, la cui formulazione è arricchita di Glutammina, vitamine del gruppo B, zinco e magnesio.

 

Infine mi preme fare una piccola nota, come sempre, sulla qualità delle materie prime. Ricordiamoci che ciò che fa realmente la differenza nella qualità e nel prezzo di un integratore sono proprio le materie prime utilizzate per realizzarlo. Il team di ricerca e sviluppo ha creato un’ampia gamma di integratori di BCAA,  utilizzando amminoacidi brevettati Kyowa, marchio di fama mondiale, leader del settore. Questo rende i prodotti di altissima qualità e biodisponibilità. Bene, spero che davanti all’acquisto di un integratore di BCAA ora potrete avere le idee più chiare nei confronti delle varie “insidie” che ci presenta il mercato degli integratori.

 

 

 

 

Bibliografia:

  1. Blomstrand, E., Eliasson, J., Karlsson, H.K., and Kohnke, R. (2006). Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr 136, 269S-273S.
    2. Shimomura, Y., Yamamoto, Y., Bajotto, G., Sato, J., Murakami, T., Shimomura, N., Kobayashi, H., and Mawatari, K. (2006). Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle. J Nutr 136, 529S-532S.
    3. Newgard, C.B., An, J., Bain, J.R., Muehlbauer, M.J., Stevens, R.D., Lien, L.F., Haqq, A.M., Shah, S.H., Arlotto, M., Slentz, C.A., Rochon, J., Gallup, D., Ilkayeva, O., Wenner, B.R., Yancy, W.S., Jr., Eisenson, H., Musante, G., Surwit, R.S., Millington, D.S., Butler, M.D., and Svetkey, L.P. (2009). A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance. Cell Metab 9, 311-326.
    4. Walker, D.K., Dickinson, J.M., Timmerman, K.L., Drummond, M.J., Reidy, P.T., Fry, C.S., Gundermann, D.M., and Rasmussen, B.B. (2011). Exercise, amino acids, and aging in the control of human muscle protein synthesis. Med Sci Sports Exerc 43, 2249-2258.
    5. Pasiakos, S.M., McClung, H.L., McClung, J.P., Margolis, L.M., Andersen, N.E., Cloutier, G.J., Pikosky, M.A., Rood, J.C., Fielding, R.A., and Young, A.J. (2011). Leucine-enriched essential amino acid supplementation during moderate steady state exercise enhances postexercise muscle protein synthesis. Am J Clin Nutr 94, 809-818.
    6. Manders, R.J., Koopman, R., Beelen, M., Gijsen, A.P., Wodzig, W.K., Saris, W.H., and van Loon, L.J. (2008). The muscle protein synthetic response to carbohydrate and protein ingestion is not impaired in men with longstanding type 2 diabetes. J Nutr 138, 1079-1085.
    7. Doi, M., Yamaoka, I., Nakayama, M., Sugahara, K., and Yoshizawa, F. (2007). Hypoglycemic effect of isoleucine involves increased muscle glucose uptake and whole body glucose oxidation and decreased hepatic gluconeogenesis. Am J Physiol Endocrinol Metab 292, E1683-1693.
    8. Di Camillo, B., Eduati, F., Nair, S.K., Avogaro, A., and Toffolo, G.M. (2014). Leucine modulates dynamic phosphorylation events in insulin signaling pathway and enhances insulin-dependent glycogen synthesis in human skeletal muscle cells. BMC Cell Biol 15, 9.
    9. Doi, M., Yamaoka, I., Nakayama, M., Mochizuki, S., Sugahara, K., and Yoshizawa, F. (2005). Isoleucine, a blood glucose-lowering amino acid, increases glucose uptake in rat skeletal muscle in the absence of increases in AMP-activated protein kinase activity. J Nutr 135, 2103-2108.
    10. Fernstrom, J.D. (2013). Large neutral amino acids: dietary effects on brain neurochemistry and function. Amino Acids 45, 419-430.
    11. Acworth, I., Nicholass, J., Morgan, B., and Newsholme, E.A. (1986). Effect of sustained exercise on concentrations of plasma aromatic and branched-chain amino acids and brain amines. Biochem Biophys Res Commun 137, 149-153.
    12. Choi, S., Disilvio, B., Fernstrom, M.H., and Fernstrom, J.D. (2013). Oral branched-chain amino acid supplements that reduce brain serotonin during exercise in rats also lower brain catecholamines. Amino Acids 45, 1133-1142.
    13. Hillier, T.A., Fryburg, D.A., Jahn, L.A., and Barrett, E.J. (1998). Extreme hyperinsulinemia unmasks insulin’s effect to stimulate protein synthesis in the human forearm. Am J Physiol 274, E1067-1074.
    14. Biolo, G., Declan Fleming, R.Y., and Wolfe, R.R. (1995). Physiologic hyperinsulinemia stimulates protein synthesis and enhances transport of selected amino acids in human skeletal muscle. J Clin Invest 95, 811-819.
    15. Patti, M.E., Brambilla, E., Luzi, L., Landaker, E.J., and Kahn, C.R. (1998). Bidirectional modulation of insulin action by amino acids. J Clin Invest 101, 1519-1529.
    16. Tremblay, F., and Marette, A. (2001). Amino acid and insulin signaling via the mTOR/p70 S6 kinase pathway. A negative feedback mechanism leading to insulin resistance in skeletal muscle cells. J Biol Chem 276, 38052-38060.
    17. Macotela, Y., Emanuelli, B., Bang, A.M., Espinoza, D.O., Boucher, J., Beebe, K., Gall, W., and Kahn, C.R. (2011). Dietary leucine–an environmental modifier of insulin resistance acting on multiple levels of metabolism. PLoS One 6, e21187.
    18. Sun, X., and Zemel, M.B. (2009). Leucine modulation of mitochondrial mass and oxygen consumption in skeletal muscle cells and adipocytes. Nutr Metab (Lond) 6, 26.
    19. Sun, X., and Zemel, M.B. (2007). Leucine and calcium regulate fat metabolism and energy partitioning in murine adipocytes and muscle cells. Lipids 42, 297-305.

 

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Dott. Antonio Milocco

Biologo nutrizionista, il Dott. Antonio Milocco è focalizzato sulla ricerca nelle scienze dell’alimentazione grazie ad una collaborazione con l’Università di Sassari.

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